lunes, 22 de julio de 2013

CUESTIONES HEMOGLOBINA (Universidad)

Las cuestiones que se proponen a continuación son preguntas que tiene que ver con la HEMOGLOBINA y son de nivel universitario.
Las resoluciones que se incluyen tienen el doble objetivo de ofrecer la solución y también una metodología de deducción.


CUESTIÓN 1
Las curvas de saturación del O2 para dos proteínas A y B son representadas eb la Figura 1. Teniendo en cuenta que un buen transportador de O2 debe de ser capaz de captarlo en los pulmones y liberarlo en los tejidos periféricos, serían estas proteínas buenas transportadores de O2?. Explícalo.




CUESTIÓN 2
Los hematíes de algunas aves no contienen 2,3-BPG, pero en su lugar tienen uno de los compuestos que se indican en la imagen inferior (a-d), que desempeñaría un papel parecido. Señala el compuestos que creas que realiza esa función. Explícalo
 








CUESTIÓN 3
Se han descubierto más de 300 variantes de la hemoglobina humana; alrededor del 95 % de ellas resultan de la sustitución de un sólo aminoácido. Muchas no tienen manifestaciones clínicas, mientras que otras cursan serios trastornos. Una de las variantes mejor estudiadas es la HbS, que causa la anemia falciforme. En la HBS el Glu de la sexta posición de la cadena beta de la HbA (la hemoglobina adulta normal) está sustituida por valina. Esta sustitución provoca que la HbS en su forma desoxi polimerice con otras moléculas de HBS. Como consecuencia, los glóbulos rojos adquieren forma de hoz, lo que da lugar a la obstrucción de los capilares.
Indica si los siguientes enunciados son verdaderos o falsos razonando la respuesta,
La HBS se polimeriza con otras moléculas porque
  • La estructura se modifica para ocultar la Val en el interior de la proteína.
  • El extremo C-terminal de la cadena se ha modificado
  • Se ha introducido una carga positiva en la superficie que atrae cargas negativas de otras moléculas
  • La introducción de un grupo hidrofóbico en la superficie atrae a otros grupos hidrofóbicos de otras moléculas de HbS
  • La Val tiene una fuerte tendencia a formar puentes de hidrógeno.

CUESTIÓN 4
La forma desoxigenada de la hemoglobina (desoxiHb) contiene varios puentes salino que se establecen entre grupos cargados de las cadenas alfa y beta, enlaces que no existen en la conformación oxigenada (oxiHb). Entre los grupos que forman estos enlaces se encuentran grupos amino (-NH2) terminales que tienen un valor de pK = 8,0, bastante próximo al pH fisiológico. Teniendo en cuenta estos grupos, ¿cómo crees que puede afectar una pequeña disminución del pH (en el entorno fisiológico) a la oxigenación de la hemoglobina?

CUESTIÓN 5
En la hemoglobina mutante conocida como hemoglobina Providencia, la lisina EF6 (cadenas beta) que proyecta su cadena lateral en la cavidad central de la hemoglobina está reemplazada por un residuo de asparragina. Predice el efecto de esta mutación sobre la afinidad de la hemoglobina Providencia por
a) el 2,3 -bisfosglicerato
b) el oxígeno molecular. Esta hemoglobina mutante, liberará unamayor o menor cantidad de oxígeno en los tejidos que la HbA?

CUESTIÓN 6
Después de permanecer uno o más días a elevada altitud (soportando concentraciones bajas de oxígeno molecular) la concentración de 2,3-BPG aumenta en los hematíes. ¿Qué efecto tendrá un aumento de concentración de 2,3-BPG en la curva de unión del oxígeno a la hemoglobina?. ¿Por qué esta adaptación es beneficiosa para sentirse bien en altura?


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